Histidin: Essentielle Aminosäure mit wichtigen Eigenschaften

Histidin: Essentielle Aminosäure mit wichtigen Eigenschaften

Heute sprechen wir über eine der essentiellen Aminosäuren: Histidin oder L-Histidin. Wir erzählen dir von seinen Eigenschaften und Vorteilen für Gesundheit und Leistung.

Was ist Histidin?

Histidin ist eine der 22 proteinogenen Aminosäuren, die unseren genetischen Code codieren und für die Proteinsynthese verwendet werden. Außerdem gilt es als eine der 9 essentiellen Aminosäuren, die wir über die Ernährung aufnehmen müssen, um Anzeichen von Proteinabbau und Mangelernährung zu vermeiden.

Wo kommt es vor

In der Natur finden wir das enantiomere levorotatorische Histidin, also die Form L-Histidin.

Es ist eine Aminosäure, die in vielen Lebensmitteln sowohl tierischen als auch pflanzlichen Ursprungs reichlich vorhanden ist, weshalb ein Mangel eine seltene Erscheinung ist und normalerweise mit genetischen Störungen oder schwerer Mangelernährung verbunden ist.

Die Mengen an L-Histidin in den üblichen Nahrungsquellen einer westlichen Ernährung sind:

Tierischer Ursprung
LebensmittelMenge/100 g
Eier322 mg
Milch93 mg
Rindfleisch849 mg
Schweinefleisch647 mg
Hähnchen937 mg
Wolfsbarsch552 mg
Pflanzlicher Ursprung
LebensmittelMenge/100 g
Soja1170 mg
Bohnen303 mg
Erbsen85 mg
Weizen228 mg
Mais251 mg
Reis165 mg
Kartoffel28 mg
Blumenkohl37 mg
Quinoa478 mg

Tabelle I. Nahrungsquellen von L-Histidin (Tessari et al., 2016).

Natürlich enthält jedes extrahierte und konzentrierte Protein, egal ob tierischen oder pflanzlichen Ursprungs, große Mengen an L-Histidin, was es zu einer super Option macht, um den Proteinbedarf von Patienten mit Essstörungen und proteinbedingter Mangelernährung zu decken.

Wofür ist es gut?

L-Histidin ist eine essentielle Aminosäure und muss deshalb von außen zugeführt werden für die Proteinsynthese.

Ebenso ist L-Histidin die Vorstufe für die Synthese anderer biologischer Verbindungen wie Histamin (wirkt als Immunmodulator) und Carnosin (ein starkes endogenes Antioxidans).

Histidin selbst ist an der Katalyse vieler Reaktionen beteiligt:

  • Die Methylierung von Argininresten.
  • Die Synthese von Urocansäure
    • die wiederum Vorstufe für die Synthese von Glutaminsäure ist,
    • Schutz vor ultravioletter Strahlung in der Haut und immunregulierend.
  • Die Biosynthese anderer organischer Zwischenprodukte, genomisch und nicht genomisch.

Bedeutung von Histidin

Synthese von Histamin

Die Bedeutung von L-Histidin wurde klar erkannt, als eine unverzichtbare direkte Verbindung zur Histaminsynthese festgestellt wurde, einer Amin, die von bestimmten weißen Blutkörperchen als Reaktion auf das Erkennen eines Antigens (fremder Stoff im Körper) freigesetzt wird.

Der klassische Effekt einer „allergischen Reaktion“, bei der wir Nesselsucht, Ödeme, Bronchokonstriktion, Schleimsekretion, erhöhte Gefäßpermeabilität, Tränenfluss, Husten usw. erleben.

All diese Symptome, die für uns unangenehm sind, sind notwendig, um uns vor Fremdstoffen zu schützen, da sie die Orientierung und Verschmelzung der Leukozyten mit den Antigenen erleichtern und die Kontrolle von Entzündungsmolekülen im Körper ermöglichen, also die Schutzreaktion des Immunsystems.

Neurologischer Schutz

Histamin und Histidin spielen eine unverzichtbare Rolle beim Schutz des Körpers, besonders für die Integrität der Myelinscheiden, die die Axone der Neuronen umgeben und deren Erhalt entscheidend ist, um neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson, Huntington oder Multiple Sklerose zu verhindern.

Vorteile von Histidin

Abbildung I. Wirkungen von Histamin im Körper.

Verdauungssystem

Wir brauchen Histamin, um die Protonenproduktion in den Belegzellen des Magens anzuregen, was die normale Produktion von Salzsäure ermöglicht und somit das saure Milieu im Magen aufrechterhält.

Verdauung

Abbildung II. Mechanismus der Säuresekretion im Magen. (Bowsen, o.J.).

Histamin und seine durch Aktivierung der H2-Rezeptoren im Magen vermittelten Mechanismen sind unerlässlich, um Nahrung richtig zu verdauen und keine Hypochlorhydrie zu entwickeln, eine häufige Ursache für Mangelernährung und Verdauungsstörungen.

Säure-Basen-Gleichgewicht

Außerdem erhöht es die Bikarbonatkonzentrationen im Gefäßsystem, unseren wichtigsten extrazellulären Puffermechanismus, der verhindert, dass unser pH-Wert bei Störungen des Säure-Basen-Gleichgewichts absinkt.

Säure-Basen-Skala

Abbildung III. Skala des Säure-Basen-Milieus. Quelle: http://med.se-todo.com/himiya/14326/index.html.

L-Histidin ist eine amphotere Aminosäure, das heißt, sie kann den pH-Wert im Körper ausgleichen, indem sie je nach Bedarf als Säure oder Base wirkt.

Diese Eigenschaft hat die Erforschung des schützenden Potenzials von L-Histidin ermöglicht, eine Reihe von Effekten, die auf seine chemische Struktur zurückzuführen sind und die andere Aminosäuren nicht besitzen. Dadurch ist L-Histidin ein guter Antioxidans (Fänger von reaktiven Sauerstoffspezies) und Entzündungshemmer (möglicherweise über NF-kB).

Sportliche Leistung

Vielleicht kanntest du diese Eigenschaften noch nicht, aber sicher hast du schon von Carnosin gehört, einem Dipeptid aus der Verbindung von L-Histidin und Beta-Alanin, das als intrazellulärer Puffer wirkt, die pH-Änderungen im Muskelgewebe kontrolliert, uns vor Azidose schützt und es ermöglicht, hochintensiven Sport zu betreiben, ohne die Muskelfunktion zu beeinträchtigen.

Diese Effekte von Carnosin werden durch den Imidazolring der Histidin-Seitenkette verursacht.

Puffer

Abbildung IV. Puffermechanismus des Imidazolrings in der Seitenkette von Carnosin. (Lancha Junior et al., 2015).

Deshalb wird L-Histidin mit der Fähigkeit in Verbindung gebracht, entzündliche Reaktionen bei bestimmten Krankheiten und durch intensiven Sport induzierten Stress zu reduzieren.

L-Histidin ist verantwortlich für die echten Vorteile des Konsums von Beta-Alanin zur Steigerung der sportlichen Leistung. In diesem Link findest du viele weitere Infos.

Rheumatoide Arthritis

Außerdem wird es auf sein Potenzial zur Verbesserung der rheumatoiden Arthritis untersucht, mit vielversprechenden Ergebnissen bezüglich der Verbesserung von Steifigkeit und eingeschränkter Beweglichkeit bei diesen Patienten (Pinals et al., 1977).

Wie wird es eingenommen?

Der tägliche Bedarf an L-Histidin bei Erwachsenen liegt laut FAO (1992) bei 10 mg/kg/Tag.

Das bedeutet, dass ein durchschnittlicher Erwachsener mit 70 kg täglich 700 mg L-Histidin benötigt, um keinen Mangel zu erleiden.

Wie du in der Tabelle der Nahrungsquellen von L-Histidin sehen kannst, reichen 100 g Rindfleisch oder 200 g Quinoa aus, um den Mindestbedarf zu decken. Diese Werte wurden für extreme Armut und Mangelernährung festgelegt; in westlichen Ländern ist ein Mangel äußerst selten.

Beachte, dass Sportler einen höheren Proteinbedarf haben. Da diese Anforderungen auf einem Minimum von 0,66 g/kg/Tag Protein basieren, und dein Mindestverbrauch je nach Aktivität bei 1,2 g/kg/Tag liegt, sind deine L-Histidin-Bedürfnisse doppelt so hoch.

In unseren Proteinen findest du eine große Menge L-Histidin, alle sind hervorragende Quellen dieser Aminosäure, besonders das isolierte Sojaprotein. Schau mal rein!

Quellen

  1. Bowsen, R. (o.J.). Die Belegzelle: Mechanismus der Säuresekretion.
  2. Kessler, A., & Raja, A. (2019, 9. Oktober). Biochemie, Histidin. StatPearls – NCBI Bookshelf.
  3. Lancha Junior, A. H., de Salles Painelli, V., Saunders, B., & Artioli, G. G. (2015). Ernährungsstrategien zur Modulation der intrazellulären und extrazellulären Pufferkapazität bei hochintensivem Training. Sports Medicine, 45, 71–81.
  4. Pinals, R. S., Harris, E. D., Burnett, J. B., & Gerber, D. A. (1977). Behandlung der rheumatoiden Arthritis mit L-Histidin: eine randomisierte, placebokontrollierte Doppelblindstudie. Journal of Rheumatology, 4(4), 414–419.
  5. PubChem (o.J.). Histidin.
  6. Tessari, P., Lante, A., & Mosca, G. (2016). Essentielle Aminosäuren: Hauptregulatoren von Ernährung und Umweltbelastung? Scientific Reports, 6, 26074.
  7. Tomé, D., Moughan, P., Burlingame, B., Millward, J., Pencharz, P., & Fuller, M. (2017). Bewertung der Proteinqualität in der menschlichen Ernährung: Expertenkonsultation, 31. März–2. April 2011, Auckland, Neuseeland.

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